Hough Dönüşümü Kullanılarak Protein Yapısal Bloklarının Karşılaştırılması/Protein Structural Block Comparison by Using Hough Transform

Özbudak Ö., Dokur Z., Cantoni V., Hough Dönüşümü Kullanılarak Protein Yapısal Bloklarının Karşılaştırılması, Cilt 3, Sayı 6, Syf 91-97, Aralık 2013 ELECO Makalesi

Hough Dönüşümü Kullanılarak Protein Yapısal Bloklarının Karşılaştırılması

HoPurgohteDinönSütşrüumctüurKaullBlalnoıclakrCakomPrpoateriinsoYnapbıysaul sBinlogkHlaroıungınhKTarraşnılsafşotrırmılması

Protein SÖtrzulecmtuÖrzabluBdlaokc1,kZCümomrapy aDroiksourn1,bVyirUgisniinogCHanotuongih2 Transform

1EÖlezkletrmonÖizkİbsvutaednaHbku¹a,lbZeTüremlekrşnamiykeDÜMonküiuvhree¹r,nsVditiiresgsliiinğiioBCöalüntmonüi² ¹Elektronik ve HaberleoşzmbuedaMk@üihtue.neddui.stlri,ğdiokBuör@lüitmu.üedİus.ttranbul Teknik Üniversitesi

2Department [email protected], [email protected] University of Pavia

²Department of [email protected] University of Pavia [email protected]

ÖzeÖt zet

Bu çalBışumçaalmışomtaif mçıoktaifrıçlımkaarsıılmiçaisnı iüççinbüoçyubtoluyuptlruopteriontesineksoenkdonerder yapılaryıanpıınlarınıknakraşırlşaılşatışrtıırlmılmasaısnınddaa yenyiebniir yakblairşım syuanmklaakştıamdır. sunmaBktuadyaırk.laşımBuGeneyllaekştliarşilımmiş HoGuegnheDlleöşntüirşiülmmüişne (GHHoDug) hdaDönüşyüamlıüonleara(kGiHkiDa)yrıdşaeykailldı e otelastraedkilmikeikteadyirr.ı Buşenklailrddean tbeisrtinedilmeckitseidndire. sBekuonnldaerrdaynapıbiirkiinlicleisriinkduellasneıklmonadkteardıyravpeı biukiilkilielirliere

kullanıillimşkaikntaodlıarrakv,e sebkuondiekriliylaerpeılariılnişkoirnta onloakrtaakla, rıseakroansıdnedraki

yapılarmınesafeo,retaksennleorkitalrarsındaakriamsıensdaafekive emkseesnalfeer, araeskısnednalkeiriaçı

arasınkdaarkşiılamşteısramfae pvaeraemkseetrnelleri aorlasraınkdasekçiilamçeıktkedairrş.ılİakşintıcrimsiande

paramiesteresleekroinodlearrayakpsı eüççilümlerkitekduilrl.anİıklimnackistain, dseekiosnedesrekyoanpdılearrın

yapı üçolrütalenroi kktuallaarnı ıblimrlaekştiar,ilesreekoünçdgeernlyearpoılluaşrtıunruolrmtakntaokvteablaurüı çbirleştgireinlelerreikn ükçegnaenr luezruonluşktluarıulkmaraşkıltaaştvıermbau püaçrgaemneletrreilnerkieonlarak

uzunluskelçairlmı ekkatreşdıilra.şHtıremr aikipyaörnatmemetdreeldeeri aorlaanraank mseoçtiiflimn egketoemdiert.rik

Her imkierykeöznitermefedreands enoakrtaasnıa(nRNm) ootliafirnak gbeeolimrleetnrmikektmedeirrk. eSzoi nreferanrassınodaktabsirıin(cRiNy)önotelmaravke ibkeinlicrileynömnteekmtediçiirn. sSıroansrıaylsaınmdaotif

birinciikyiölinletreimvevemioktiinf cüiçylüölnetreimprioçtieninsleırradseıkyilatümoitkiifliikvielilüeçrliüvleerle

motif kaürçşıllüalşetrıriılırpvreohteeirnbleirdeeşlkeişmetüiçmin özikeillbi ir hvaeritaülaçmlüalekrulrealı

karşılaişletıbrıellıirrlveenehnenrobkitrayeaşlbeişrmoey ivçeirnilöirz. eOlyblairmhaasrointaulcaumnadakeunrafalızla

ile beloirylaenseanhipnooklatanynaokbtiar aodyayveRrNilior.laOrayklabmelairlseonniru. cBuundçaalışemn afazla odyaadösrathviepbeoşlasnekonnodketrayaapdıadyanRoNluşoalnamraoktifbleerlitrelsetneidri.lmBiuştir. çalışmTaedsat sdoönrutçlvaerı bmeoştisf eRkNo’nndinerhaytaapsıızdabnir şoelkuişladen bmeloirtlieflnedriğtiensitve edilmişmtiort.if TçıeksatrıslmonausıçnldaarıbumoiktiifyöRnNte’mniinn khoalataysuızygubliarnaşbekiliilrd, ehebelirlesnadpilğaimnia vaeçısmınodtaifn çeıtkkainrıvlemhaıszılnı doaldubğuunikuigyööstnetremmişintir.kolay

uygulanabilir, hesaplama açısından etkin ve hızlı olduğunu

göstermiştir.

Abstract

This paper presents a new approach for motif retrieval by comparing protein secondAabryssttrruacctutres. This approach is tested as

Tcohmispapa(trawGnipnodHegrdmTi)ifpp.dferrIporneoetsinetenhitntnemtdsfeisisrteathsactonondocnesnedwe,baaasrxsaeyeipcsdopsdnrotirdonsuataaGcrcntyheucnsreetferoarsuarn.clditmTzuaerhoxdeitisisHcfoaoaurnupepggptllrheeris,oeTravareaacrlehnlastuebfiosdysertdmo, tested tahse ctwouopdlei,ffaerreencot nmsiedtehroeddscobmaspeadrisoonn Gpaernaemraetleizresd. InHtohuegshecTransfoonrdmo(nGeHseTc)o.nIdnatrhyestfriurscttuorneetrsiepcleotns daareryussetrdu, cthtuertericaonugplelsesare are useddef,inaenddbmy jiodipnoiningtthdeismtaindpcoe,inatsxiosf dseisctoanndcaeryasntdruacxtuisreasnagnlde,the relatededtgoethleengctohuspolfet,raiarnegcleosnasriedecroendsidceormedpaarsicsoomn ppaarriasomneptearrsa.mIn theesteercso.nInd boonthe mseetchoonddsatrhye bsatrruyccetunrteer torfipthleetms oatirfeisuassesdig, ntehdeas trianglreesferaernecedpefoiinnetd(RbPy). jTohineinnmg otthifecomuipdlpeos ianntsd mofotsifectroipnldeatsryare structucroems paanrdedthweitehdpgreotleeinngcthosupolfestraianndgtlreipsleatrserceospnescidtieverelyd uassing compatrhiesofinrsptaarnadmseetceorns.dImnebtohothdsm, eatnhdodfosrtehveerbyarcyocrerenstpeornodfetnhcee a motif ivsoatessisiggnievdenatso rtehfeerpeoninctewphoiicnht i(sRdPef)i.nTedhewnithmoatsifpeccoiuapl lmesapand mpoitnigf rturilpe.leAtsftear rtehecvoomtipngarperdocwesist,hthperopoteiinnt hcaovuinpgletsheahnidghtripletsesrtensupmecbteirveolfy vuosteinsgisthdefifniersdt aasncdansdeicdoanted RmPe.tIhnodthsi,s apnadper

for every correspondence a vote is given to the point which is

defined with a special mapping rule. After the voting process,

scttrhheeaptiteactemhnrrotsedeipptnecieltmovddiedhseiamao.eentrtlEetetiyyfhnRxsRhtaeps,P,anetPfcrvmrdoo.uiiirmmnoIscbmntgtoepuiedtnftuhdrhettteahaaitmbsseletr,yireerpomaethnafhsrosiiapoueginulmdelhlrettyrssedepasetstlshnoettfhpfedeiordncrtwemeofi.uitecevrmEonidieisettmxbievtaspfehpleseneyra,cldrtetofhioomafmnteafhrndesememadntvn.reRootty,datbtPielfocsbstiotrarsyhemruidessfcopuemtsuuutdlieterrmtesreatfmhapsitsn,ionlihoenedadonedrstwaodfeileavtlodyes

efficient and fast.

1. Giriş

Proteinler 20 standart am1in.o asGidiinribşelirli türde, belirli sayıda

Prvoetebienllirelri d2i0zislitşansıdraasrıtnadma iknaoraaksteidriisntikbedlüirzlizitnücridrdee, bbeirlbirirlilesrainyeıda vekovbaelelnirtlibağdlaiznimlişasıyslaıraoslıunşdaan poklaipraekpttietrleisrtdiikr. Hdeürzprozteininciinrde bikrbenirdliesriinneehaksoövzaelellniktlebrianğinlaonlmmaassııynlıasağollauyşaann özpeolliapmeipntoitlaesridt ir. Hdeirziplirmotleerini ivnarkdeırn. dPirsointeeinhlears yöazpeıllalirkınledrainkianrboolnm(aCsı)n, ıhisdarğoljaeynan idbpökktyTniaaaeozrpemmsByb(lβomcierrpleHrleael-miebbuatrlsaaeutktrlp.e)laıyooissinlşeoe,ğıykrPyibıyıttnkrnlnayusıepolraaroidsedmaıelorrekpkh(naiyritderbypCtlsıüazdiilledruaodiitnyaairve)ijil(akldlpvrnaedg,yoinebiuolrenşeıprahakbş.zyyojbusnrıtizaeatisıa(leuaıdubenB.şuOmınpksryrprrlcsuŞşmiısıeiaoo)aieeibsafnctienrlsnejappıkynaaaviiukeıolddnrtoıse4ğeienidlaeiıiierldnilvamkylnmiaraiae(1sdzyailçyzrzHysiaei)iearyeeıitrnostla.andnnlpdırair)oiıeotypTpmctiı,rıaperşrlrrlıeat(iteoıgiryıedlı:rNaltgrdnl.ğekierreakatasyαöaudrıa)ikrppisnbalk.-SrybbiheridrıaeeheviejaanuçeiniellermedrPerkıkeniıbpvanlkrlrnimaorauykeriealnoaolkiobyoan(rlrcarjevitOtsoaedpekllddyernereeaunnılılıailleavi)itnriuzreeşnnlkt.sprrb.eeiaynvlnşlelaKblıaareintaeieyikrβiiunşğyrruyPpbbnrıoi-.artlamlaaıionisrtiüanedlBzafpapotıkirşvddraeuarormbıı3ıtumsda.aerosdnksetia-snerrıBileıalieblykpy(ıdanneaysgNoeaegylıaeroirlai4raarlypldöeıypıi:)uemyps(ureırrltbpıbaldıeeαeirtvysgiina.dlupkelan-ıelubyoıresyrShpnıaznou;aaemrrbaeeu.tztıkylblpibsakkplaaiŞdieioıieuarruoşyanınkdçnileşnksllntnameascezaaıeltkiefoudcnrariltirokçlievavreilnnneaiıelrreıiirrnkreerc-----dnl,.ri1iddvinkieir)nneaeriii. yakpaındaykapi ıpdırro.teinlerin 3-boyutlu konformasyon oluşturmasıyla ortaya çıkarlar. Kuaterner yapı; primer, sekonder ve tersiyer

yapılı tabakaların birleşmesiyle ortaya çıkan yapıdır.

ŞekilŞe1k.ilS1e.kSoeknodnedreryyaappıı öörrnneekklelerir:iα: -αh-ehliekslivkesβv-etabβa-ktaabaka

Proteinler tüm canlılardaki en temel birimlerdir ve organizmadaki bütün fonksiyonlar proteinler tarafından gerçekleştirilmektedir. Proteinlerin fonksiyonları onların yapıları tarafından belirlenmektedir. Protein yapılarının karşılaştırılması, onların fonksiyonlarını belirleme açısından oldukça önemlidir ve bu konuda çalışan araştırmacılara protein yapısının ve gelişiminin farklı yanlarını anlamada yardımcı olmaktadır. Bu sebeple yapısal karşılaştırma ve benzerlik analizi proteinin yaşam döngüsündeki rolünü anlamada büyük önem arz etmektedir.

Literatürde protein yapısının analizi ve yapısal karşılaştırma

ile ilgili olarak değişik çalışmalara rastlanmaktadır. Bunlardan

Can ve ark. [1] protein yapı benzerliğini araştırmak için yeni

bir yöntem sunarlar ve kavislenme, burulma, sekonder yapı

tipleri gibi özellikleri çıkarmak için proteinin üç boyutlu

yapısına farksal geometri bilgisini uygularlar. Çamoğlu ve ark.

[2] protein veri tabanındaki proteinler arasındaki yapı

benzerliğini bulmak amacıyla R-tree kullanarak üçlü sekonder

yapılar üzerinde bir indeksleme yapısı oluştururlar. Chionh ve

ark. [3] protein yapılarının karşılaştırılması için sekonder

yapılar arasındaki açı ve mesafe matrislerini kullandıkları

SCALE isimli bir algoritma önerirler. 2007 yılında Shuoyong

ve ark. [4] katlama (fold) seviyesindeki yapısal benzerlikleri

bulmak ve yapısal motiflerin varlığını araştırmak için

ProSMos (Protein Structure Motif Search) isimli bir program

geliştirmişlerdir. Bu program kullanıcı tarafından tanımlanmış

üç boyutlu sekonder yapılardan oluşan örüntüyü, protein

yapılarının bulunduğu bir veri tabanında aramaktadır. Bu

çalışmada bir proteinin atomik koordinatlarının kümesi

sekonder yapı elementlerinin bir kümesi olarak karakterize

edilmektedir. Chi ve ark. [5] görüntü tabanlı mesafe

matrislerini ve çok boyutlu indeksleri kullanarak protein

yapısını belirleyen hızlı bir sistem tasarlamışlardır. Protein

yapısının bir boyutlu dizi gösterimi yapısal bilgiyi belli bir

ölçüde saklamaktadır. Bu tip bir gösterimin protein yapısının

karşılaştırılması ve sınıflandırılması için faydalı olabileceğini

ortaya koyarlar. Albretch ve ark. [6] proteinler arasındaki

yapısal benzerlikleri ortaya çıkarmak amacıyla farklı bir

yaklaşım sunarlar ve üç boyutlu veriyi iki boyutlu veriye

dönüştürerek veri azaltma tekniklerini uygularlar. Bu da

proteinler

arasındaki

yapısal

karşılaştırmaları

hızlandırmaktadır. Zotenko ve ark. [7] protein yapı

karşılaştırmasını hızlandırmak amacıyla farklı bir yaklaşım

önerirler. Bu yaklaşıma göre bir protein yapısı yüksek boyutlu

bir vektöre haritalanmakta ve aynı vektörler arasındaki

mesafeler kullanılarak yapısal benzerlik ortaya

çıkarılmaktadır. Cantoni ve ark. [8] yapay sinir ağlarının bir

alt modeli olan SOM’u (Öz-Düzenlemeli Harita, Self-

Organizing Map) kullanarak proteinleri katlama seviyesinde

sınıflandıran bir çalışma yapmışlardır. Bu çalışma sekonder

yapıları vektör, proteinleri yönlü graf olarak kabul ederek ve

SOM kullanarak proteinleri sınıflandırmaktadır. Ayrıca Hough

Dönüşümü yöntemi kullanarak sekonder yapı karşılaştırması

yapmışlardır [9]. 20 adet proteinin kullanıldığı çalışmada

karşılaştırma yaparken 3, 4 ve 5 sekonder yapıdan oluşan ve

protein içinden seçilen motifler kullanmışlardır. Bu motiflerin

içindeki sekonder yapıları tekli, ikili, üçlü olarak ele alınıp

protein içindeki tekli, ikili ve üçlü sekonder yapılarla

karşılaştırdıkları gibi, ilgili motif protein içindeki olası bütün

motiflerle de bire bir karşılaştırılmıştır.

Önerilen çalışma sekonder yapıların karşılaştırılması ve motif çıkarılmasında kullandığı algoritma ve öznitelikler nedeniyle

diğer yöntemlerden farklılık göstermektedir. Bu çalışmada öznitelik olarak protein içinde bulunan sekonder yapıların başlangıç noktası, bitiş noktası ve doğrultu koordinatları kullanılmaktadır ve aranan motifin geometrik merkezinin lokasyonu % 100 doğruluk oranı ile belirlenmektedir.

Çalışmanın geri kalan kısmı şu şekilde organize edilmiştir: İkinci bölümde Hough dönüşümünden bahsedilecek ve GHT tabanlı ikili ve üçlü sekonder yapıları kullanan metotlar açıklanacaktır. Üçüncü bölümde yapılan testler ve sonuçları gösterilecektir. Sonuç bölümünde ise elde edilen sonuçlar değerlendirilecek ve gelecek çalışmalardan bahsedilecektir.

2. Metodoloji

Bu bölümde Hough dönüşümü ve GHD tabanlı ikili ve üçlü sekonder yapıları kullanan metotlar açıklanacaktır.

2.1. Genelleştirilmiş Hough Dönüşümü

Hough Dönüşümü (HD) görüntü analizi, bilgisayarla görü ve sayısal görüntü analizinde uygulanan bir öznitelik çıkartma tekniğidir. Koordinat dönüşümü ilkesine dayanır. Genellikle obje tanımada kullanılır. Bu dönüşümün amacı kümülatif oylama prosedürü ile test edilen objenin şeklini ortaya çıkartmaktır.

Klasik HD 1962’de P.V.C Hough tarafından tanımlanan bir koordinat dönüşümüdür [10]. Sayısal görüntülerdeki doğruların ve diğer şekillerin tespiti için kullanılan bir görüntü analiz yöntemi olarak da tanımlanabilir. 1972’de R.O. Duda ve P.E. Hart tarafından daire tespiti amacıyla [11] ve H. Wechsler ve J. Sklansky tarafından parabol tespiti amacıyla [12] geliştirilmiştir. 1981’de ise Ballard tarafından rastgele şekillerin tespiti için GHD olarak genelleştirilmiştir [13]. G(HD) temelde oylama işlemine dayanmaktadır ve bu işlem Hough uzayında olmaktadır. GHD’de rastgele şekiller değişmez hareket parametrelerini içeren Hough uzayında gösterilirler. İki boyutta gösterilen bu parametreler; dönüşüm eksenlerini gösteren x ve y, dönme açısını gösteren θ ve ölçekleme faktörü olan s’dir. Bu parametreler bir tabloda saklanmakta ve oylama işlemi için gerekli olan haritalama kuralı bu parametreler tarafından belirlenmektedir.

Bu çalışmada GHD, önceden belirlenmiş bir yapısal blok (motif, domain ya da protein) ile PDB (Protein Data Bank) [14] gibi bir veritabanına ait proteinlerdeki yapısal blokların karşılaştırılması amacıyla kullanılmaktadır. Bu veri bankasında protein, DNA ve RNA gibi biyolojik makromoleküllerin üç boyutlu modelleri saklanmaktadır. Bütün veriler internet üzerinden erişime açıktır. Dünyanın her tarafından biyologlar ve biyokimyacılar bu veri bankasına veri yükleyebilmektedir ve şu anda (8 Kasım 2013) itibarıyla da 95280 yapı bu veri bankasında bulunmaktadır.

2.2. İkili Metot

Bu yöntemde sekonder yapı ikilileri yerel bir referans sistemi kurarlar. Örneğin bu sistemde birinci sekonder yapının orta noktası orijin olarak kabul edilir, y-ekseni birinci sekonder yapı üzerinde, x-ekseni ise y-ekseni ve ikinci sekonder yapının orta noktası tarafından oluşturulan düzlem üzerinde ve son olarak z-ekseni de bu iki eksene dik olarak belirlenir (bkz. Şekil 2). Bu sistemde motif referans noktası (RN), onu oluşturan sekonder yapıların ağırlık merkezi olarak belirlenir.

Özbudak Ö., Dokur Z., Cantoni V., Hough Dönüşümü Kullanılarak Protein Yapısal Bloklarının Karşılaştırılması, Cilt 3, Sayı 6, Syf 91-97, Aralık 2013

RN hesaplanırken, motif içerisindeki her bir sekonder yapının

orta noktası bulunur ve bulunan tüm orta noktaların geometrik

merkezi RN olarak kabul edilir. Motif içerisindeki her bir

sekonder yapı ikilileri için RN’yi tanımlayan parametreler hesaplanır. Bu parametreler açı ve mesafe bilgisinden

oluşmaktadır ve Referans Tablosu’na (RT) kaydedilmektedir. Bu parametreler şöyle hesaplanır: Birinci sekonder yapının

orta noktası

, ikinci sekonder yapının orta noktası

ve uç noktası

tarafından bir düzlem

oluşturulur. RN’nin bu düzlem üzerindeki izdüşümü noktası

hesaplanır. Sonrasında ile arasındaki ve

ile RN arasındaki açı ve uzaklık hesaplanır:

. Motif içerisindeki her bir

sekonder yapı ikilisi için bu parametreler hesaplanır. Bu

parametreler RT’nin elemanları olup aynı zamanda haritalama

kuralını oluştururlar. Bunun dışında motif içerisindeki her bir

ikili sekonder yapı için üç parametre hesaplanır: Sekonder yapıların orta noktaları arasındaki mesafe do, sekonder yapı eksenleri arasındaki en kısa mesafe de ve eksenler arasındaki açı φ. Bu parametreler karşılaştırma parametreleridir. Aynı

karşılaştırma parametreleri do, de, φ protein sekonder yapı ikilileri için de hesaplanır. Motif ikilileri protein ikilileri ile

karşılaştırılır, eğer eşleşme var ise protein sekonder yapı

ikilisinin birinci sekonder yapısının orta noktasından:

açısı ile

kadar mesafe gidilip noktasına buradan

da

kadar mesafe gidilip noktasına

ulaşılır ve aday RN olarak belirlenir ve bu noktaya bir oy

verilir. Bu metoda ilişkin akış diyagramı Çizelge 1’de

gösterilmiştir.

Cantoni ve ark. [15] ikili metot olarak adlandırılan yöntemi kullanarak, 1FNB ve 4GCR proteini içinde mevcut olan Greek Key motifinin çıkarılmasına ilişkin temel düzeyde bir çalışma yapmışlardır. Yapılan çalışmada sadece bir adet motif 2 farklı protein içinde aranmıştır. Bu çalışma protein sayısı ve motif sayısı arttırılarak önerilen çalışmada geliştirilmiştir. Bahsedilen çalışmada oylama süreci önerilen çalışmadaki oylama sürecinden farklıdır. Önceki çalışmada oylama sonucunda motifin lokasyonunu gösteren yerde oy yoğunluğu görülürken farklı noktalarda da oylara rastlanmaktadır. Ancak önerilen çalışmadaki oylama uzayında oylar sadece bir noktada toplanmaktadır, bu nokta da % 0.00 hata oranı ile motifin geometrik merkezinin koordinatlarını göstermektedir. Böylelikle hem lokasyonu belirlemedeki doğruluk oranı hem de arama süresi açısından önerilen çalışmanın literatürde büyük bir öneme sahip olacağı öngörülmektedir.

2.3. Üçlü Metot

Bu metotta sekonder yapı üçlüleri kullanılır. Üç boyutta, üç

tane sekonder yapının orta noktaları birleştirilerek hayali bir

üçgen oluşturulur. Böylelikle sekonder yapı üçlüleri yerel ve

sabit bir referans sistemi kurarlar. Bu sistemde üçgenin ağırlık

merkezi, G, orijin olarak belirlenir; y-ekseni orijine en uzak

köşe üzerinde, x-ekseni üçgen düzlemi üzerinde ve z-ekseni de

bu iki eksene dik olarak belirlenir (bkz. Şekil 3). Önceki

metottakine benzer şekilde RN motif içerisindeki sekonder

yapıların ağırlık merkezi olarak belirlenir ve yine benzer

şekilde motif içerisindeki sekonder yapı üçlüleri için RN’yi

tanımlayan açı ve mesafe değerleri hesaplanır. Bunlar, G ve

RN arasındaki açı ve mesafe değerleridir:

Bu

parametreler haritalama kuralıdır ve RT’nin elemanlarını

oluştururlar. Bunun dışında motif içerisindeki her bir sekonder

yapı üçlüleri için karşılaştırma parametreleri hesaplanır. Bu

karşılaştırma parametreleri sekonder yapı üçlülerinin

oluşturduğu üçgenlerin kenar uzunluklarıdır: IAB, IBC, ICA. Protein sekonder yapı üçlüleri içinde aynı karşılaştırma

parametreleri hesaplanır ve motif üçgenleri ile protein

üçgenleri bu parametreler kullanılarak karşılaştırılır. Eğer

eşleşme var ise protein üçgeninin ağırlık merkezinden,

noktasından,

kadar mesafe gidilerek

noktasına ulaşılır ve noktası aday RN olarak belirlenerek

bu noktaya bir oy verilir. Bu metoda ilişkin akış diyagramı

Çizelge 1’de gösterilmiştir.

Cantoni ve ark. [16] üçlü metot olarak adlandırdığımız üç sekonder yapının hayali bir üçgen oluşturarak kullanıldığı yöntemi kullanarak yaptıkları çalışma, önerilen çalışmaya temel olmuştur. Önceki çalışmada sekonder yapıların başlangıç ve bitiş koordinatları kullanılarak, protein içindeki tüm sekonder yapıları içeren kübik bir uzay oluşturulmuştur. Oylama işlemi bittikten sonra 3x3x3 boyutunda kübik kafesler oluşturularak tüm alan taranmıştır. Böylelikle oy yoğunluğunun nerede olduğu ve motifin geometrik merkezinin lokasyonu tespit edilmiştir. Bu çalışmada kübik kafeslerle tarama yapıldığından dolayı arama süresi daha uzun zaman almıştır. Ancak önerilen çalışmada oylama süreci daha farklı olduğu için kübik kafeslere gerek olmadan oylama yapılmıştır, daha az sürede ve % 0.00 hata oranı ile motifin lokasyonu belirlenmiştir. [17]’de ise [16]’daki çalışma genişletilerek anlatılmaktadır. Bu çalışmada test amacıyla 20 protein kullanılmış ve proteinler içindeki olası bütün 3, 4 ve 5 sekonder yapıdan oluşan motifler test edilmiştir. Bu çalışmada ve önerilen çalışmada hata oranı % 0.00 iken arama süresi önerilen çalışmada daha düşüktür.

Şekil 2: İkili metot için referans tablosu (RT) parametreleri: .

Şekil 3: Üçlü metot için RT parametreleri: IAB, IBC, ICA.

Çizelge 1: İkili ve üçlü metoda ilişkin akış diyagramı. İkili

metot için

iken; üçlü metot

için

’dır.

Giriş: Protein .nss dosyası; N:protein içindeki sekonder

yapı sayısı; m: motif içindeki sekonder yapı sayısı

Çıkış: Parametre uzayını gösteren akümülatöründeki

aday motiflerin lokasyonu

1 Motif RN’sini hesapla:

2 Motif üçlülerinin sayısını hesapla:

3 Protein üçlülerinin sayısını hesapla :

4 for k = 1 to do

5 Karşılaştırma parametrelerini hesapla:

6 for l = 1 to do

7 Karşılaştırma parametrelerini hesapla:

8 for k = 1 to do

if

match

then

10 Hough uzayındaki en fazla oy alan noktayı belirle:

3. Deneysel Karşılaştırmalar

Proteinin sekonder yapısını tanımlamak için kullanılan birçok metot vardır. Bunlardan en sık kullanılanı DSSP’dir (Dictionary of Protein Secondary Structures) [18]. DSSP 8 tip sekonder yapı tanımlar fakat ikincil tahmin metotları bunu 3 baskın tipe indirger: Heliks, tabaka ve dönüşler (coil). Bu çalışmada testler sekonder yapıların DSSP’deki tanımları kullanılarak yapılmıştır. Çalışmalar iki kısımdan oluşmaktadır. Birinci kısımda dört sekonder yapıdan oluşan ve protein sekonder yapıları içerisinden rastgele olarak belirlenen bir motif, ilgili protein içerisinde ikili ve üçlü yöntemler kullanılarak aranmaktadır. Testler PDB’den seçilen üç ayrı protein üzerinde gerçekleştirilmiştir: 4GCR, 1FNB, 7FAB (bkz. Şekil 4). Bu proteinlere ilişkin bazı parametreler Çizelge 2’de gösterilmiştir.

Çizelge 2: Birinci kısım testlerde kullanılan proteinlere ilişkin bazı özellikler

PDB kodu 4GCR 1FNB 7FAB

GAMMA-B CRYSTALLIN FERREDOXIN-NADPREDUCTASE IGG1-LAMBDA NEW

FAB

#Sekonder yapı 18

Bu gruptaki testlerde öncelikle bilinen bir protein içinden

rasgele bir motif seçilmiştir. Burada motif, 4GCR proteininde

6., 9., 13. ve 17. sekonder yapılardan; 1FNB proteininde 2., 8.,

15. ve 20. sekonder yapılardan; 7FAB proteininde 9., 17., 32.

ve 40. sekonder yapılardan oluşmaktadır. Öncelikle ikili metot

kullanılarak testler yapılmıştır İlk olarak aranacak motifin

ağırlık merkezi RN olarak belirlenir ve bu RN lokasyonu

motif içerisindeki her bir ikili için tanımlanır. Motif

içerisindeki ikililer, protein ikilileri ile

parametreleri

dikkate alınarak bağıl hata ε=%1 olacak şekilde karşılaştırılır.

Her bir eşleşme için haritalama kuralı ile belirlenen noktaya

bir oy verilir. Burada motif içerisindeki ikili sayısı C(4,2) = 6

olarak hesaplanır. Bu sayı aynı zamanda oylama uzayında

aday RN için beklenen oy sayısını göstermektedir. Bu

yönteme ilişkin test sonuçları Çizelge 3’te gösterilmektedir.

a) b)

c)

Şekil 4: PDB’den alınan proteinlerin sekonder yapı düzeyindeki üç boyutlu görüntüleri. Kırmızı çizgiler α-heliksi, mavi çizgiler β-tabakaları göstermektedir. a) 4GCR proteinine ilişkin sekonder yapılar, b) 1FNB proteinine ilişkin sekonder yapılar, c) 7FAB proteinine ilişkin sekonder yapılar.

Çizelge 3: İkili metot kullanılarak dört sekonder yapıdan oluşan motifin çıkarılmasına ilişkin sonuçlar

0.004

0.009

İkinci olarak üçlü yöntem test edilmiştir. Önceki yöntemde olduğu gibi motif ağırlık merkezi RN olarak belirlenir ve

Özbudak Ö., Dokur Z., Cantoni V., Hough Dönüşümü Kullanılarak Protein Yapısal Bloklarının Karşılaştırılması, Cilt 3, Sayı 6, Syf 91-97, Aralık 2013

motif içerisindeki her bir üçlü için RN lokasyonu tanımlanır. Motif üçlüleri ve protein üçlülerinden üçgenler oluşturulur ve bu üçlüler üçgen kenar uzunlukları kullanılarak bağıl hata ε=%1 olacak şekilde karşılaştırılır. Her bir eşleşme için haritalama kuralı ile belirlenen noktaya bir oy verilir. Burada motif içerisindeki üçlü sayısı C(4,3) = 4 olarak hesaplanır. Bu sayı aynı zamanda oylama uzayında aday RN için beklenen oy sayısını göstermektedir. Bu yönteme ilişkin test sonuçları Çizelge 4’te gösterilmektedir. Bu teste göre maksimum sayıda oy alan noktalar beklenen oy sayısı kadar oy almış ve motif RN %100 başarım oranı ile hatasız bir şekilde belirlenmiştir.

Çizelge 4: Üçlü metot kullanılarak dört sekonder yapıdan oluşan motifin çıkarılmasına ilişkin sonuçlar

Motif RN

İkinci kısımda yapılan testlerde birinci kısımda yapılan testlerden farklı olarak beş sekonder yapıdan oluşan motifler kullanılmıştır. Bu motifler Hough dönüşümü tabanlı ikili ve üçlü metotlar kullanılarak test edilmiştir. Bu motifler PDB’den alınan 2Z9B, 3C94 ve 3DHP proteinleri içinden rastgele seçilmiş ve böylelikle motif oluşturulmuştur (bkz. Şekil 5). Bu gruptaki testlerde motif, 2Z9B proteininde 3., 5., 7., 12. ve 15. sekonder yapılardan; 3C94 proteininde 10., 19., 21., 27. ve 32. sekonder yapılardan; 3DHP proteininde 6., 11., 22., 30. ve 39. sekonder yapılardan oluşmaktadır. Bu proteinlere ilişkin sekonder yapı sayıları ve molekül adları Çizelge 5’te gösterilmektedir.

Çizelge 5: İkinci kısım testlerde kullanılan proteinlere ilişkin bazı özellikler

PDB kodu 2Z9B 3C94

FMN-dependent NADH-azoreductase Exodeoxyribonuclease I

#Sekonder yapı 16

Alpha-amylase 1

Burada öncelikle ikili metot uygulanmıştır. Motif ikilileri protein ikilileri ile karşılaştırılmıştır. Beklendiği gibi aday RN C(5,2) = 10 tane oy almıştır. Bu teste ilişkin sonuçlar Çizelge 6’da gösterilmektedir.

Çizelge 6: İkili metot kullanılarak beş sekonder yapıdan oluşan motifin çıkarılmasına ilişkin sonuçlar

0.008

a)

b)

c) Şekil 5: PDB’den alınan proteinlerin sekonder yapı düzeyindeki üç boyutlu görüntüleri. Mor çizgiler α-heliksi, turkuaz renkli çizgiler β-tabakaları göstermektedir. a) 2Z9B proteinine ilişkin sekonder yapılar, b) 3C94 proteinine ilişkin sekonder yapılar, c) 3DHP proteinine ilişkin sekonder yapılar Daha sonra üç sekonder yapının hayali bir üçgen oluşturarak kullanıldığı üçlü metot test edilmiştir. Motif üçlüleri ile protein üçlüleri karşılaştırılmıştır. Her bir eşleşme sonucu belirlenen noktaya bri oy verilmiştir. Beklendiği gibi burada da aday RN C(5,3) = 10 tane oy almıştır. Böylelikle aranan motifin geometrik merkezi yani motif RN % 100 başarım ile belirlenmiştir. Bu teste ilişkin sonuçlar Çizelge 7’de gösterilmiştir. Testler yapılırken donanım platformu olarak Intel Core 2 Duo 6600, 2.4 GHz, 2 GB RAM özelliklerine sahip bir masaüstü bilgisayar, yazılım platformu olarak da C ve Matlab programlama dilleri kullanılmıştır.

Çizelge 7: Üçlü metot kullanılarak beş sekonder yapıdan oluşan motifin çıkarılmasına ilişkin sonuçlar

0.012

4. Sonuçlar

Canlılardaki en temel birim olan proteinler işlevleri açısından büyük öneme sahiptirler. Proteinlerin işlevleri onların yapıları tarafından belirlenmektedir. Bu nedenle protein yapılarının karşılaştırılması ve motif çıkarılması gibi protein yapılarına ilişkin çalışmalar, yapısal biyolojide gittikçe önem kazanmaktadır. Bu çalışmada Hough dönüşümü tabanlı ikili metot ve üçlü metot olarak adlandırdığımız iki yöntem kullanılmıştır. Bu yöntemlerde sırasıyla sekonder yapı ikilileri ve sekonder yapı üçlüleri kullanılarak protein içerisindeki daha küçük boyutlu yapısal bloklar karşılaştırılmıştır. Protein içinden rastgele seçilen dört ve beş sekonder yapıdan oluşan motifler yine ilgili protein içerisinde aranmıştır. Sonuç olarak her iki yöntemde de motifin protein içindeki varlığı saptanmış ve RN’nin lokasyonu % 100 başarım ile hatasız olarak belirlenmiştir. Süreler açısından karşılaştırıldığında bu iki metot arasında fazla fark gözlenmemektedir. Ancak proteindeki sekonder yapı sayısı çok fazla olursa sekonder yapı ikililerinin sayısı üçlülerinin sayısından daha az olacağından ikili metot daha avantajlı olacaktır. Literatürdeki diğer yöntemlerle karşılaştırıldığında ise önerilen yöntem daha kısa sürede arama yapması açısından avantajlıdır. Sonuç olarak GHD protein motif eşleme açısından iyi bir metottur, uygulanması kolay ve hızlıdır. Sonraki çalışmalarda bu yöntemin geliştirilerek protein domainleri ve proteinin tamamının karşılaştırılmasında kullanılması planlanmaktadır.

55. . KKaayynnaakklalarr

[[11]] SMGCoGMCeaeconateieh,menotot,hmTeydotT.eCrd.iftvcroofiveanroclefarPWelarWPrenoaarnaondntenctgdieeg,nBi,BnoYiSonYiSo.tl.FroBtlFuro.g.iu,c,goictci“iu“tcnaCuCralferoTlTerFSASFmAeSSelaali:a:itgAtAtguinucnrmresRmRe,seso”ope”n,bbnp,tuut.IIBss1EBEtt6aEaEs9aasEEen-ned1ddd7CCoo9EEoonn,fmfm2ffLLiipp0ccoouu0iieecctt3eennaa.rrtllt [2] CSamocoieğtlyu,COon.,feKreanhcveeocni,BTio. invfeorSminagtihc,s,App. .“1P6S9I-:17In9d, 2ex0i0n3g. [2] prCoateminoğlus, trOu.c,tuKraehs vecfio, rT. vfeasStinghsi,mAil.a“riPtySI: Isnedaerxcihn”g,

BPioriontfeoinrmSattriuccst,uvroels.1f9o,rsFuapsptl.S1i,mpipl.a8r1it-y83S,e2a0rc0h3”., Bioinfor[3] Cmhiaotnichs,, vCo.lH.1.9, , sHupupaln.g1,, ppZ..8,1-T83an, ,200K3..L. ve Yao, Z.,

“Augmenting SSEs with Structural Properties for Rapid [3] PrCohteioinnh,StCru.Hct.u, rHe uaCnogm, pZa.r,isToann”,, KI.ELE. Eve SYyamo,poZs.i,u“mAuogn-

Bimoiennftoinrmg aStSicEssanwditBhioSetrnugcitnuerearlinPgro, pepr.3ti4e1s -f3o4r8R, 2a0p0id3.Pro[4] ShteuionySotnrgu,ctSu.r,eZChoomngp,arYis.o, nM”,ajIuEmEdEarS,ymI.,poKsriiusmhnoanSB.Sio. ivne-

Gfroisrhmina,tiNcs.Van.,d”BSeioaercnhgiinngeefroirngth,rpepe.-3d4im1-e3n4s8io, n2a0l0s3e.condary structural patterns in proteins with ProSMoS”, [4] BiSohinufooyromnagt,icSs.,, vZohl.o2n3g,,nYo..,11M, apjpu.m1d3a3r1,-I1.3, 3K8r,is2h0n0a7.S.S. ve [5] CGhir,isPhi.Hn,.N, .SVc.,o”ttS,eaGrc. hvineg fSohryTuh, reCe.-RD.i,m”eAnsioFnaastl SPercootnedinStarruyctSutrreucRtuertarilePvaatlteSrnysstienmPrUotseinings wImitahgPeroBSaMseodSD”,iBstiaonicneMfaotrrmicaetsicsa, nvdol.2M3,unltoid.1im1,epnps.io1n3a3l1-1In3d3e8x,”2,00I7n.ternational

Journal of Software Engineering and Knowledge Engineering, Special Issue on Software and Knowledge Engineering Support in Bioinformatics, pp.522-532, 2004.

[56] AClbhrie,cPh.tH, .B, S.,coGttr,aGnt., vGe .SHh.y, uS,iCsu.R, .C, ”. AveFaRsticPhraortdesin, SWtr.uGc.-, “CtularessRifeictraiteivoanl SoyfstpermotUeisnisngbIamseadgeoBnasseidmDilaisrtiatyncoefMtawtroidicmesenasniodnMaluplrtiodtieminenmsaiopns”a,l BIniodpehxy”s, iIcnatleCrnhaetmioinsatrlyJ, opupr.1n1a-l 22o,f 2S0o0f8tw. are Engineering and Knowledge Engineering,

[7] ZoSpteenckiaol, EIs.s,uDe oognanS,oRft.wI.a, rWe ialbnudr,KWno.wJ.l,eOdg'LeeaErnyg, iDne.ePr.invge PrSzuyptypcokrta,in BT.iMoin.,for“mSatrtuicstu, rpapl.52F2o-o5t3p2ri,n2ti0n0g4. in Protein Structure Comparison: The Impact of Structural

[6] FrAaglbmreecnhtst,”,BB.,MGCraSnttr,ucGtu.Hra.,l BSiisoulo, gCy., vvoel.R7,ic7h:5a3rd, s2,0W07..G., [8] C“aCntloanssi,ifiVca.t,ioFneorofnPer,otAei.n, sOBzabsueddako,n OSi.m, iPlaertirtoysionfo,TwAo.-,

“PDroimteeinnsiosntraulctuPrraolteibnlocMkaspsr”e,prBesioenpthaytsioicnal anCdhemseisatrrcyh, thprpou.1g1h-2u2n,s2u0p0e8rv. ised NN”, ICANN 2012, September 11[[79]] LLA1A4N.ZvSmp.,etpoCMerLrtunFSPeoaactenrausdt8rzkc”usdo1yh,oarna5teneB,yle8sneMc,EC,nektp.,aCooOa,,pSm,.DS.SwPTp3ttoOr.i.ar5tMugurz6zPciacebs-.atntr,3ouuull,a6nard“rana2:RSa(lld,kt.ETr,IB2,Mu.dhv0,icsoe“oo1t.WClu)lt3o.iI:r.ofmgi7almIylb5RCp,u5paFeIvr3actAo,orr,toiilPpWes.to7ov.pf.,2an5rJi7l01.Sn”,:15ot,5ti3rO-f3nuA5,g’c2W.LG2t2ui0ePHo.nra0earTr7ktlPyr-.so,rbFhosaDoritsanep.egioPsnd-.,, [81]0]HCoaungtho,niP, V.V.,.CFe.,ro“nMe,eAth.,oOdszbaunddak,mOe.a,nPsetrfosrinroe,cAog.,n“iPzirnogcoteminplSetxrupcattuterarnl Bs”l,oUckSsPRaetpernets3e0n6ta9t6io5n4a, n1d96S2e.arch Through [11]DUudnasu, peRrv.Ois.ed vNeN”H, IaCrtA, NNP.2E0.,12,“SUespetemobf ert1h1e-14H, oLuaguhtrasannsfnoer,mSawtiiotznerltaondd,evteoclt. 7l5in5e3s, pa.n5d15c-u5r2v2e.s in pictures”, Comm. ACM, vol.15, no.1, pp. 11-15, 1972. [91]2]WAe.cFheslreorn,eH, .Ov.eOSzkbluadnasky, ,“CJ.,om“Apuatroismonatiocf dGeHteTct-iboanseodf Aribpsinprcohaecsht ersadtioogSratrpuhcst”ur,aPl aMtteortnif RReectorgienvitailo”n, ,Av.olP.9e,trpops.i2n1o-, 30L,.1M97a7d.dalena, P. Pala (Eds.): ICIAP 2013 Workshops, [13]BLalNlaCrdS, 81D5.H8,.,pp“.G35en6e-3ra6l2iz, i2n0g13t.he Hough transform to [10]dpepHt.eo1cu1tg1ah-r1,b2iPt2r.Va, r1.yC9.s8,h1a“.pMese”th, oPdasttearnndRMeceoagnnsitifoonr, Rvoelc.o1g3n, inzoin.2g, [14]htCtpo:m//wplwexwP.ractstber.onrsg”/,pUdbS/P. atent 3069654, 1962. [[1115]]CDanutdoan,i,RV.O.,. FveeroHnaer,t,AP..Ev.e, “PUetsreosoinfot,heA.H, o“uPgrohteTirnanMsfootri-f RmetraiteiovnaltothDreotuegcth LiSneecsoannddarCyurvSetrsuicntuPreictuSrepsa”t,iaCl omCmo-. ocAcCurMre,nvcoels.1”,5, nNoe.w1, pTpo. o11ls-15a,n1d972M. ethods for Pattern Recognition in Complex Biological Systems, vol.35, no.5, [12]suWppelc.h1s,l2e0r,12H.. ve Sklansky, J., “Automatic Detection of [16]VR. iCbasnitnonCi,hAes.t FRearodnioeg,rOap. hOsz”b, uPdaatkte,rAn.RPeectorogsniintoio,n",Sveoalr.c9h, ofppP.r2o1t-e3in0,S1t9ru7c7t.ural Blocks through Secondary Structure [13]TITshrtBteiaepacnolltbelrAaytusr,lrd",bT,,iTDot3roura.Hdlrrsky.Ie,anSy“nthG,edareIpnASneaeBpstrip”Noa,llni:Pic9azaa7litnt8itCgoe-1northn-sn4,efR6eIHrPe7eco3Tnou-Ac2gge5'nh18iI2t4mTi,o-raO4nag,,ncevstpofoPpobl.rr.e21mor23c21,eto5s-n2s-oDi21n.e268g-,,, 20p1p2. .111-122, 1981. [[1147]]Vh.tCtpa:n//twonwiw, A.rc. sFbe.roornge/p, dOb./.Ozbudak, A. Petrosino, "Protein Motifs Retrieval By SS Terns Occurrences", Journal of [15]PaCtatenrtnonRi,eVc.o, gFneirtoionen, AL.etvterPs,etErolsienvoi,eAr,.,v“oPlr.3ot4e,inpM.55o9ti-f5R6e3-, IStrSieNv:a0l16th7r-o8u6g5h5, 2S0ec1o3n. dary Structure Spatial Co- occur[18]Kraebnscaecsh”, NWew. aTnoodlsSaannddeMr,etCho.,ds“DfoirctPioanttaerryn RoefcoPgrnoitieoin SeincoCnodmarpylexSBtrioulcotguircea:l Spyastteemrns, vreocl.o3g5n, intoio.5n, suopfplh.1y,d2r0o1g2e.n [16]bpopVPn.r.2odC5tee7adin7nt-aoS2nnt6rdi3,uA7cgt,.ue1rFoa9eml8rBoe3nt.lroeic,ckaOsl.TOfehzarbotuuurdgeahsk”S,,eAcB.oiPnoedptaroroylsyimSntoer,ur“sc,Stue2rae2rcT(1hr2ipo)-f, lets”, 3rd International Conference Image Processing Theory, Tools and Applications, IPTA’12, October 15-18, Istanbul, Turkey, ISBN:978-1-4673-2584-4, pp.222-226, 2012.

[17] V. Cantoni, A. Ferone, O. Ozbudak, A. Petrosino, “Protein Motifs Retrieval By SS Terns Occurrences”, Journal of Pattern Recognition Letters, Elsevier, vol.34, p.559-563, ISSN:0167-8655, 2013.

[18] Kabsach, W. and Sander, C., “Dictionary of Protein Secondary Structure: Pattern Recognition of Hydrogen Bonded and Geometrical Features”, Biopolymers, 22(12), pp.2577-2637, 1983.

Özbudak Ö., Dokur Z., Cantoni V., Hough Dönüşümü Kullanılarak Protein Yapısal Bloklarının Karşılaştırılması, Cilt 3, Sayı 6, Syf 91-97, Aralık 2013

1981 yılında Sivas’ta doğan Özlem Özbudak ilk ve orta öğrenimini İstanbul’da tamamlamıştır. 2000

yılında Ankara S. Demirel Sağlık Meslek Lisesi’nden hemşire unvanı alarak mezun olmuştur. 2001

yılında Yıldız Teknik Üniversitesi Jeodezi ve Fotogrametri Mühendisliği Bölümü’nü kazanarak üniversiteye giriş yapmış, 2002 yılında iç transfer ile aynı üniversitenin Elektronik ve Haberleşme Mühendisliği Bölümü’ne 3.88/4.00 ortalama ile geçmiş ve 2005 yılında “ADuC814 Mikrodenetleyicisi

ile Dijital Termometre Tasarımı” isimli tez ile mezun olmuştur. Yüksek lisansta 2009 yılında İstanbul

Teknik Üniversitesi Elektronik Mühendisliği programını “Yüz Resimlerinden Cinsiyet Tanıma” isimli

tez ile bitirmiş olup aynı yıl yine aynı üniversite ve programda doktoraya başlamıştır. 2011-2012 yılları

arasında 12 ay süreyle İtalya’da Pavia Üniversitesi’nde Prof. Dr. Virginio Cantoni danışmanlığında

1981 yılında Sivas’ta doğan Özlem ÖzbaurdaakştıilrkmvaelaorrytaapöğarneniÖmiznliemİstaÖnbuzlb’dua dak; şuan Prof. Dr. Zümray Dokur’un danışmanlığında “Mikro ve Maktamamlamıştır. 2000 yılında Ankara S. Demirreol SYağalıpkıMlaersleKk uLlisleasni’nıldaenrahkemPşirreoutenviannlıerin Eşleştirilmesi ve Sınıflandırılması” başlıklı tez çalışmasıyla İTÜ’de

alarak mezun olmuştur. 2001 yılında Yıldız dTeokknitkoÜranyivaersditeesvi aJemodezeitmveeFkottoegdraimr.et2ri 006 yılında İTÜ Elektrik-Elektronik Fakültesi’nde araştırma görevlisi

Müh. bölümünü kazanarak üniversiteye girişolyaarpamkış,ç2a0l0ı2şmyılaınydaa biçatşralnasmferışileveayAnı ralık 2013’de bu görevinden ayrılmıştır. Şuan evli olan ve Sivas’ta yaüniversitenin Elektronik ve Haberleşme Müh.şaböylüamnünÖe z3.l8e8m/4.0Ö0 ozrbtauladmaakilePgoeçlmatiş, Averalık 2013’de Cumhuriyet Üniversitesi Teknoloji Fakültesi Mekatronik

2005 yılında “ADuC814 Mikrodenetleyicisi ileMDüijhitaelnTderimsolimğeitreBTöalsüarmımüı”’insidmeli aterzaişletırma görevlisi olarak çalışmaya başlamıştır ve halen devam etmektedir.

mezun olmuştur. Yüksek lisansta 2009 yılında İstanbul Teknik Üniversitesi Elektronik Müh.

Zümray Dokur programını “Yüz Resimlerinden Cinsiyet Tanıma” isimli tez ile bitirmiş olup aynı yıl yine aynı üniversite ve programda doktoraya başlamıştır. 2011-2012 yılları arasında 12 ay süreyle

İtalya’da Pavia Üniversitesinde Prof. Dr. ViZrgüinmio rCaayntoDniodkaunırş,moanrltığaınödağraeranştiırmmailnari 1988 yılında Elazığ Anadolu Lisesi’nde birincilikle tamamladı. Lisans yapan Özlem Özbudak; şuan Prof. Dr. ZümrayöDğorkeunr’iumn dianniışm1a9n9lığ2ınydaıl“ıMnidkrao vİeTMÜakrEolektronik ve Haberleşme Mühendisliği Bölümü’nde, yüksek lisans öğYapılar Kullanılarak Proteinlerin EşleştirilmesrievenSiımnıfilnanidı1rı9lm9a5sı”ybıalşılınkldı taezİçTalÜışmaEsılyelaktronik ve Haberleşme Mühendisliği Anabilim Dalı, Biyomedikal MüİTÜ’de doktoraya devam etmektedir. 2006 yhılıenndadiİTsÜliğEilePktrriok-gErleakmtroın’ink dFaakütaltemsi’anmde ladı. 1992 yılında İTÜ Elektronik Anabilim Dalında araştırma görevlisi araştırma görevlisi olarak çalışmaya başlamışovelaArraaklıkg2ö01r3e’dveebubagöşrleavidnıd.en2a0yr0ıl0mışytıırl.ında İTÜ Fen Bilimleri Enstitüsünden “Yapay Sinir Ağları ve Genetik

Şuan evli olan ve Sivas’ta yaşayan Özlem Özbudak Polat, Aralık 2013’de Cumhuriyet

Üniversitesi Teknoloji Fakültesi Mekatronik AMlügh.oBriötlümmaünlader aKraşutılrlmaangıölarervaliksi oElaKrakG Vurularının Sınıflandırılması” isimli teziyle “Doktor” ünvanını aldı. çalışmaya başlamıştır ve halen devam etmekted2ir0. 01 yılında İTÜ Elektronik Anabilim Dalına “Y. Doçent” olarak atandı. 2003 yılında “Elektrik-Elektronik Mühendisliği” bilim alanında “Doçent” ünvan ve yetkisi aldı. 2004 yılında İTÜ Elektronik Anabilim Dalına “Doçent” olarak atandı. 2009 yılından itibaren İTÜ Elektronik ve Haberleşme Mühendis-

ZÜMRAY DOKUR

liği Bölümü’nde “Profesör” olarak görev yapmaktadır. 52 tanesi uluslararası olmak üzere toplam 76 adet bilimsel yayını bulunmaktadır. 2008’den beri Neural Processing Letters isimli dergide yardımcı

Zümray Dokur, orta öğrenimin1eidi1tö9r88olayrıalkındgaöreEvlayzaığpmAakntaaddoılru. Lisesi’nde birincilikle

tamamladı. Lisans öğrenimini 19Ö9r2ünytıülıntdanaımİTaÜ, bEiyleokltorjoinkikişavreetHlearbineralenşamlieziMveühteanndınismliğaisı, medikal görüntülerin analizi, bölütlenmesi,

Bölümünde, yüksek lisans öğryenaipmayinisin1i9r9a5ğ myıolıdnedlalerİinTiÜn gEellieşkttirroilnmikesiv,egeHneatbikerleeğşimtiem, bulanık mantık, bulanık sınıflayıcılar, mediMühendisliği Anabilim Dalı, BskiyüaorldmeünerdsmtirkeuakmlteaMdnitüra.hseynodnis,lbiğiyi oPinrofogrrmamaıtnikdavetabmeyaimnl-abdilıg. is1a9y9a2r arayüzü tasarımları konularında çalışmalarını yılında İTÜ Elektronik Anabilim Dalında araştırma görevlisi olarak göreve başladı. 2000

yılında İTÜ Fen Bilimleri EnstVitüisrügndinenio“CYaapanytoSniniir Ağları ve Genetik Algoritmalar

Kullanılarak EKG Vurularının SınVıfilragnindiıorılCmaanstıo”nisiilmislainteszdiyelreec“eDsoinkito1r9”7ü2nvyaılnıınndıaalİdtaı.ly2a00P1avia Üniversitesi’nden almıştır. 1975-1983 yılyılında İTÜ Elektronik Anabilim lDaraılıanraas“ıYnd. aDİotçaelynat”noUlalruaskalaAtarnadşıt.ır2m00a3kyoımlınisdyao“nEulnedktariakr-aştırmacı olarak çalışmış olup, 1985-1990 yıl-

Elektronik Mühendisliği” bilim alarnıınadras“ınDdoaçeInntt”erünnavtiaonnavle Ayesstkoicsiaatilodnı. f2o0r04PaytıtleırnndaRİeTcÜognition (IAPR) İtalyan grubunun başkanlığını

Elektronik

Anabilim

Dalına

“Doçeyçnaatlp”ımşomılaşıtşrıa,rk.19a1t89a98n-7d1ı.9y29ıl05ı0by9aılyhlıaalırrnı ddaaörnanseiıtmnibdiaanrdePneaİvNTiaÜewÜEnlJeiekvrtesrerosyniitRkesuviteBgeilrgsisÜanyiavrevrseitSeissitnedme

ziyaretçi profesör olarak Mühendisliği bölüm baş-

Haberleşme Mühendisliği Bölümkaünndlıeğı “gPörroefveisnöir”yüorlüatrmaküşgtüörr.e1v99y4ap-2m0a0k1taydıılrl.ar5ı2aratasnınedsia Paris XI Üniversitesi’ne sekiz defa ziyaretçi

uluslararası olmak üzere toplam 7p6raodfetsöbriliomlasrealkyadyaıvneı tbeudluilnmmiaşktitra.d1ır9.9250-0280’0d1enybılelrairNı aeruarsaılnda Pavia Üniversitesi Bilgisayar Merkezi’nin

VIRGINIO CANTONI

PVirrogicnieosCsainntgoniLliestatnes rdsereisceisminili19d7e2rygıliıdndea

yİrbtaaaalryşpdakrıPoamanvgcilarııaÜğemnıdivgiletaörösrirrıteenosvıil’nianndrkeainokyaolügmrrödıüşrtiıetnrm.va19ütyö7şa5r;p-l1üm9ğa9ük5nta-üd2yı0ra0. p2myıışlltaırr.ıPaarvasiaınÜdaniEvleerksittreosnii’kndvee

Bilgisayar Mühendisliği doktoAvrupa Media Bilimi ve Tekno-

1983 yıllaÖrı raüransıtnüdataİtnalıymanaU, lbusiayloAlorajşitkırmiaşloakrjoeimlteilseryroiinnnudnaedanİaalrleairşztiıirÇmvaeaclıtıaoşnlmaıranakmlaçaarlsıOşım, kımşueludi’knaulngköurürnutcüulesurinolaunpal1iz9i9, 7 yılından bu yana aynı okulun direktörlüğünü

bİotlaöulplyü,ant1l9ge8rn5u-bm1u9ne9u0sniy,bılalyşakraıapnalarıağysınınıdsyaianIpnimtreırşntaıarğt.io1n9ma8l7oyAdysaıselpoılclmbieaathraiiaoknrnitdfnaöondregıPmrae.itnlteid2rşen7tiNR0reie’wlcdmogeJneenristsieiof,ynaRg(zIueAltagnPeRerms)tikakeağleit,imbi,ldbiurliavnıek kmitanbtıınk,yazarı ya da yazarlarından biri olup, 30 tane

bÜunilvaenrsıitkesisnıdneıfzliayyarıectçıilaprr,ofemsöer doilkaraalk eçnakslıtişrmtuaışmb, ıan1n98et9ad-s1iy9t9öo5nrü,yıbylliaayrıodiaanrafseoındrdmiatöaPtrailvkeiarvinedbeenyibni-rbiiloglimsauyşatruar.raYyaüzzaürı olduğu 3 kitabı vardır. Image Processing ve

tÜ1a9ns9iav4e-r2rıs0mi0te1lsaiyrıBlılailkrgıoiasarnayusaırlnadvareıPnaSdriisasteXmçIaÜlMınşüivmheernasdiltiaesslriiCfğınonieoırbsmeöskPlüüipzmaruddtteütbefeaarrşrmzkniaVyenaRlkriıeğstteıeçiciodgpoönirrrgoe.fvüneisnziöiteriyrooüilnanrür)aetmkvüçdşaeotvükerIt. EsaEyEıd’daek(oInnfsetirtauntse

organize etmiştir. of Electrical and

IAPR’de (International Association Electronic Engineers) fellow olup,

edilmiştir. 1995-2001 yılları arasında Pavia ÜnIiEveErsiEtesiBBiillggisiasyaaryMarerkTeozip’nlinulbuaşğkaun’lınğıdan (IEEE Computer Society) Takdir Belgesi (Certificate of Appreciatigörevini yürütmüş; 1995-2002 yılları arasında Eolenkt)roanilkmveışBtiılgri.saEyavr lMi üvheend2islçiğoi cdoukktolrua olan Virginio Cantoni şuan İtalya’nın Pavia şehrinde yaşıyor olup Pavia

programlarının koordinatörlüğünü yapmıştır. PaÜvianÜivnieverrssiitteesisnideBAivlrgupisaaMyeadira MBilüimhi evendisliği Bölümü’nde tam zamanlı profesör ve “Computer Vision and Mul-

Teknolojilerinde İleri Çalışmalar Okulunun kurutciumsueodluip L19a97by.”ılınddaanybuüyraüntaüacynüı ookulalurnak çalışmaktadır.

direktörlüğünü yapmaktadır. 270’den fazla makale, bildiri ve kitabın yazarı ya da

yazarlarından biri olup, 30 tane kitabın editörü ya da editörlerinden biri olmuştur. Yazarı

olduğu 3 kitabı vardır. Image Processing ve Computer Vision üzerine çok sayıda konferans

organize etmiştir. IAPR’de (International Association for Pattern Recognition) ve IEEE’de

(Institute of Electrical and Electronic Engineers) fellow olup, IEEE Bilgisayar

Topluluğundan (IEEE Computer Society) Takdir Belgesi (Ce2rtificate of Appreciation)

almıştır. Evli ve 2 çocuklu olan Virginio Cantoni şuan İtalya’nın Pavia şehrinde yaşıyor olup

Pavia Üniversitesi Bilgisayar Mühendisliği bölümünde tam zamanlı profesör ve “Computer

Vision and Multimedi Lab.” da yürütücü olarak çalışmaktadır.